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dc.contributor.advisorDurigan, Rita de Cássia Marquetti-
dc.contributor.authorBarin, Fabrício Reichert-
dc.date.accessioned2015-05-21T15:41:11Z-
dc.date.available2015-05-21T15:41:11Z-
dc.date.issued2015-05-21-
dc.date.submitted2015-03-24-
dc.identifier.citationBARIN, Fabrício Reichert. Análises proteômicas do tendão calcâneo sob efeito do envelhecimento e treinamento de força. 2015. vi, 73 f., il. Dissertação (Mestrado em Ciências e Tecnologias em Saúde)—Universidade de Brasília, Brasília, 2015.en
dc.identifier.urihttp://repositorio.unb.br/handle/10482/18236-
dc.descriptionDissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, Programa de Pós-graduação em Ciências e Tecnologias em Saúde, 2015.en
dc.description.abstractO envelhecimento é descrito como um processo complexo, multifatorial, caracterizado pelo acúmulo de alterações deletérias nas células e tecidos, atuando negativamente na homeostase dos sistemas. Nessa perspectiva, o treinamento de força (TF) possui grande relevância clínica por se tratar de um mecanismo capaz de minimizar essas alterações inerentes ao envelhecimento. Porém, a base biológica e molecular desse contexto (envelhecimento e ações do treinamento de força - TF) no tecido tendíneo, ainda é pouco compreendida. Objetivo: identificar e caracterizar a distribuição das proteínas do tendão calcâneo (TC) de ratos e elucidar as suas funções para o melhor entendimento do processo de envelhecimento e do TF. Materiais e Métodos: foram utilizados 24 Rattus Wistar Novergicus Albinos, de 4 e 24 meses, divididos em quatro grupos experimentais: jovens (6), treinado jovem (6), senil (6) e treinado senil (6). O treinamento de força de 12 semanas foi realizado uma vez a cada dois dias. Primeiramente, os ratos foram adaptados ao protocolo de treinamento de força para escalarem uma escada vertical, com pesos presos as suas caudas, realizando de 8 a 12 movimentos por escalada. As sessões de treinamento consistiram de quatro escaladas na escada, com 65%, 85%, 95% e 100% da capacidade máxima de carregamento do rato, determinada na sessão anterior. Posteriormente, os TC foram retirados e analisados por meio da técnica proteômica LC-ESI-MS/MS. Resultados: foi identificado um total de 29 proteínas nos quatro grupos analisados. Do total, 12 foram comuns a mais de um grupo, e o restante (17 proteínas) foi classificado como diferencial em seus respectivos grupos. Sete dessas proteínas (COMP, COL1A1, COL1A2, CAIII, FAPB3, GSN, S100A6 e Tf) demonstraram níveis de intensidade diminuídos em função do envelhecimento; oito (COMP, COL1A1, DNAAF1, FAPB3, GSN, S100A6, ALB e Tf) tiveram regulações positivas com o protocolo de TF e, em duas (COMP e DNAAF1), foi possível observar a ação do TF diretamente no tendão senil. Conclusão: neste estudo, foi observada uma diminuição na intensidade de proteínas ligadas a diversos aspectos (estruturais e celulares) do tecido tendíneo com o envelhecimento e notificada a capacidade do TF em modular, positivamente, proteínas com baixos níveis durante a senilidade, sendo ainda mais efetivo na regulação proteica durante a jovialidade.en
dc.language.isoPortuguêsen
dc.rightsAcesso Abertoen
dc.titleAnálises proteômicas do tendão calcâneo sob efeito do envelhecimento e treinamento de forçaen
dc.typeDissertaçãoen
dc.subject.keywordTendõesen
dc.subject.keywordEnvelhecimentoen
dc.subject.keywordTreinamento com pesoen
dc.rights.licenseA concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data.en
dc.identifier.doihttp://dx.doi.org/10.26512/2015.03.D.18236-
dc.description.abstract1Aging is described as a multifactorial complex process, characterized by the accumulation of deleterious alterations in cells and tissues, therefore, acting negatively in the systems homeostasis. In this perspective, strength training (ST) is of great clinical importance for elderly people since it is able to minimize these inherent age-related changes. However, the biological and molecular basis of such a context (aging and strength training actions - ST) in the tendon, is still poorly understood. Objectives: To identify and characterize the distribution of Achilles tendon (AT) proteins in rats as well as explain their functions for a better understanding of the aging process and ST. Materials and Methods: 24 Wistar novergicus albinos Rattus were used, aged 4 and 24 months, and divided into four experimental groups: young rats (6), young trained rats (6), senile rats (6) and senile trained rats (6). A 12-week ST was conducted once every two days. Initially, the rats were adapted to the strength training protocol, which required them to climb a vertical ladder with weights attached to their tails, making them perform from 8 to 12 movements per climb. The training sessions consisted of four ladder climbs with 65, 85, 95, and 100% of the rat’s maximal carrying capacity, as determined in the previous session. Afterwards, the AT were removed and analyzed by using the following proteomics technique LC-MS / MS. Results: a total of 29 proteins were identified in the four groups analyzed. Among them, 12 were common to more than one group, and 17 were classified as being divergent from their own groups. Seven of those proteins (COMP, COL1A1, COL1A2, CAIII, FAPB3, GSN, S100A6 and Tf) showed decreased intensity levels as a result of aging; eight of them (COMP, COL1A1, DNAAF1, FAPB3, GSN, S100A6, ALB and Tf) had positive settings with the ST protocol and, finally, in two of them (COMP and DNAAF1) was possible to observe the ST action right in the senile tendon. Conclusion: In this study, we demonstrated that both aging and ST cause proteomic changes in the AT. As expected, it was observed a decrease in the intensity of proteins related to different aspects (structural as well as cellular) of the tendon tissue as a consequence of aging. In addition, it was noticed the ST ability to positively modulate low-leveled proteins during senility, becoming even more effective in the regulation of protein levels during joviality.-
dc.description.unidadeFaculdade UnB Ceilândia (FCE)-
dc.description.ppgPrograma de Pós-Graduação em Ciências e Tecnologias em Saúde-
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