Skip navigation
Use este identificador para citar ou linkar para este item: http://repositorio.unb.br/handle/10482/26538
Arquivos associados a este item:
Arquivo TamanhoFormato 
ARTIGO_PurificationCharacterizationAlpha.pdf130,74 kBAdobe PDFVisualizar/Abrir
Registro completo de metadados
Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorRezende, Sebastião Tavares dept_BR
dc.contributor.authorGuimarães, Valéria Montezept_BR
dc.contributor.authorRodrigues, Marília de Castropt_BR
dc.contributor.authorFelix, Carlos Robertopt_BR
dc.date.accessioned2017-12-07T04:43:41Z-
dc.date.available2017-12-07T04:43:41Z-
dc.date.issued2005-03pt_BR
dc.identifier.citationREZENDE, Sebastião Tavares de et al. Purification and characterization of an alpha-galactosidase from Aspergillus fumigatus. Brazilian Archives of Biology and Technology, v. 48, n. 2, p. 195-202, mar. 2005. DOI: https://doi.org/10.1590/S1516-89132005000200005. Disponível em: https://www.scielo.br/j/babt/a/JV4P9zWzVwbknzs4vkqhZJB/?lang=en#. Acesso em: 10 nov. 2021.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.unb.br/handle/10482/26538-
dc.description.abstractO fungo termofílico Aspergillus fumigatus secreta as enzimas invertase (beta-frutofuranosidase) e alfa-galactosidase (alfa-D-galactosídeo galactohi-drolase) que estão envolvidas na hidrólise completa dos oligossacarídeos de rafinose. A enzima alfa-galactosidase foi produzida em meio de cultura do fungo Aspergillus fumigatus crescido por 36 h a 42 °C em meio mineral mínimo contendo os açúcares galactose, ou melibiose, ou rafinose como fontes de carbono. A enzima foi purificada por filtração em gel, seguida por duas cromatografias de troca iônica. A massa molecular da alfa-galactosidase determinada por SDS-PAGE foi de 54,7 kDa. A atividade máxima da enzima purificada, utilizando o substrato ro-nitrofenil-alfa-D-galactopiranosídeo (roNPGal) foi na faixa de pH entre 4,5 e 5,5 e a 55 °C. A enzima manteve aproximadamente 80% de sua atividade original mesmo após pré-incubação por 90 minutos a 50 °C. O valor de KM para o substrato roNPGal foi 0,3 mM. A enzima foi capaz de hidrolisar melibiose, mas sua atividade foi muito reduzida na presença do substrato rafinose.pt_BR
dc.language.isoenpt_BR
dc.publisherInstituto de Tecnologia do Paraná - Tecparpt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.titlePurification and characterization of an alpha-galactosidase from Aspergillus fumigatuspt_BR
dc.typeArtigopt_BR
dc.subject.keywordEnzimas de fungospt_BR
dc.rights.licenseBrazilian Archives of Biology and Technology - This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License (CC BY NC). Fonte: https://www.scielo.br/j/babt/a/JV4P9zWzVwbknzs4vkqhZJB/?lang=en#. Acesso em: 10 nov. 2021.-
dc.identifier.doihttps://dx.doi.org/10.1590/S1516-89132005000200005pt_BR
dc.description.abstract1Aspergillus fumigatus secreted invertase (beta-fructofuranosidase) and alpha-galactosidase enzymatic activities able to hydrolyzing raffinose oligosaccharides (RO). alpha-Galactosidase was induced by galactose, melibiose and raffinose, but galactose was the most efficient inducer. It was purified by gel filtration and two ion exchange chromatographies and showed Mw of 54.7 kDa. The purified enzyme showed maximal activity against p-nitrophenyl-alpha-D-galactopyranoside (pNPGal) at pH 4.5-5.5 and 55 °C, and retained about 80% of the original activity after incubation for 90 minutes at 50ºC. The KM for pNPGal was 0.3 mM. Melibiose was hydrolyzed by the enzyme but raffinose was very poor substrate.-
Aparece nas coleções:Artigos publicados em periódicos e afins

Mostrar registro simples do item Visualizar estatísticas



Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.