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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorMarco, Janice Lisboa dept_BR
dc.contributor.authorFelix, Carlos Robertopt_BR
dc.date.accessioned2017-12-07T04:48:32Z-
dc.date.available2017-12-07T04:48:32Z-
dc.date.issued2007-01pt_BR
dc.identifier.citationMARCO, Janice Lisboa de; FELIX, Carlos Roberto. Purification and characterization of a beta-Glucanase produced by Trichoderma harzianum showing biocontrol potential. Brazilian Archives of Biology and Technology, v. 50, n. 1, p. 21-29, jan. 2007. DOI: https://doi.org/10.1590/S1516-89132007000100003. Disponível em: https://www.scielo.br/j/babt/a/G4kGhLWdpwmJfr6jvNybzrf/?lang=en#. Acesso em: 10 nov. 2021.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.unb.br/handle/10482/27090-
dc.description.abstractUma beta-1,3-glucanase foi produzida por Trichoderma harzianum em cultura contendo quitina como fonte de carbono. Duas proteínas com atividade de beta-1,3-glucanase foram purificadas através de cromatografia de interação hidrofóbica. As massas moleculares destas proteínas foram de 29 kDa e 36 kDa. A proteína de 36 kDa foi caracterizada quanto à influência das condições de pH e temperatura. A atividade máxima foi encontrada em pH 5,0 e temperatura de 50ºC. A proteína purificada mostrou-se muito sensível à temperatura. Aproximadamente 60% da atividade original foi perdida por incubação da proteína a 45ºC, 50ºC e 60ºC, por 30 min. O K M aparente e a Vmax para hidrólise de laminarina em pH 5,0 à 37ºC, foram de 0,099 mg de açúcar redutor/mL e 0,3 mg de açúcar redutor/min.mL, respectivamente. Esta enzima mostrou-se insensível a compostos orgânicos e íons metálicos, exceto íon férrico o qual em uma concentração de 1 mM, inibiu em aproximadamente 100% a atividade da enzima. Ao contrário de outras enzimas hidrolíticas (quitinase e protease) produzidas pelo mesmo isolado 1051 de T. harzianum, a beta-1,3-glucanase descrita aqui não afetou a integridade da parede celular do fitopatógeno Crinipellis perniciosa.pt_BR
dc.language.isoenpt_BR
dc.publisherInstituto de Tecnologia do Paraná - Tecparpt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.titlePurification and characterization of a beta-Glucanase produced by Trichoderma harzianum showing biocontrol potentialpt_BR
dc.typeArtigopt_BR
dc.subject.keywordTrichoderma harzianumpt_BR
dc.subject.keywordEnzimaspt_BR
dc.rights.licenseBrazilian Archives of Biology and Technology - This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License (CC BY NC). Fonte: https://www.scielo.br/j/babt/a/G4kGhLWdpwmJfr6jvNybzrf/?lang=en#. Acesso em: 10 nov. 2021.-
dc.identifier.doihttps://dx.doi.org/10.1590/S1516-89132007000100003pt_BR
dc.description.abstract1A beta-1,3-glucanase was produced by Trichoderma harzianum in cultures containing chitin as the sole substrate. Two proteins showing beta-1,3-glucanase activity were purified to apparent homogeneity by hydrophobic chromatography. The molecular masses of these proteins were 29 and 36 kDa. The 36 kDa protein was further characterized. It was active on a broad pH range, and maximal activity was detected at pH 5.0. The optimum temperature of the 36 kDa beta-1,3-glucanase was 50ºC, but the purified enzyme was very sensitive to temperature. It lost about 60% or more of the activity after incubation for 30 min at 45, 50 and 60ºC. The apparent K M and Vmax for hydrolysis of laminarin at pH 5.0 and 37ºC, were 0.099 mg of reducing sugar/mL and 0.3 mg of reducing sugar/min.mL, respectively. The enzyme was insensitive to organic compound and metal ions, except for the ferric ion which inhibited about 100% of the original activity at the concentration of 1 mM. In contrast to other hydrolytic enzymes (a chitinase and a protease) produced by the same T. harzianum isolate (1051), the beta-1,3-glucanase showed no effect on the cell wall of the phytopathogenic fungus Crinipellis perniciosa.-
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