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Título : Caracterização química de inibidores de serino proteases isoladas a partir da secreção cutânea de Pithecopus (Phyllomedusa) azureus (Amphibia, Anura, Phyllomedusidae)
Autor : Magalhães, Ana Carolina Martins
Orientador(es):: Pires Júnior, Osmindo Rodrigues
Assunto:: Anfíbio
Pithecopus azureus
Peptídeos antimicrobianos
Inibidores da tripisina
Secreção cutânea
Fecha de publicación : 17-ene-2020
Citación : MAGALHÃES, Ana Carolina Martins. Caracterização química de inibidores de serino proteases isoladas a partir da secreção cutânea de Pithecopus (Phyllomedusa) azureus (Amphibia, Anura, Phyllomedusidae). 2016. 61 f., il. Dissertação (Mestrado em Biologia Animal)—Universidade de Brasília, Brasília, 2017.
Resumen : A família Phyllomedusidae se destaca entre os anfíbios por ser uma rica fonte de peptídeos antimicrobianos (PAMs), e esses peptídeos estão agrupadas em famílias de acordo com a similaridade: Dermaseptinas, Phylloseptinas, Plasticininas, Dermatoxinas e Phylloxinas. Além dos peptídeos antimicrobianos, existe outra classe de peptídeos importantes como os inibidores de proteases, que atuam ligando-se às proteases impedindo a sua função, e inativando-as. A secreção cutânea de Pithecopus (Phyllomedusa) azureus tem sido bastante investigada no que diz respeito à presença de compostos antimicrobianos, no entanto pouco se sabe a respeito de outras classes de moléculas presentes na secreção deste animal. Neste trabalho foi isolado um inibidor de tripsina a partir da secreção cutânea de P. azureus. Os resultados apresentaram um potente inibidor de tripsina (Ki=1nM), e inibição do tipo competitiva, que apresenta alta similaridade com PSKP-I de P. sauvagii. Esta proteína foi isolada e caracterizada por HPLC em duas etapas e sequenciamento de novo. A massa molecular do componente principal foi estabelecida por LC-MS/MS como 5898 Da. Além disso, este inibidor se mostrou bastante estável em diversos pHs e temperaturas apesar de perder atividade mesmo em baixas concentrações de DTT; no entanto, não apresentou atividade hemaglutinante ou antitumoral nas concentrações testadas. Este novo inibidor isolado a partir da secreção cutânea de um anfíbio amplia o conhecimento a respeito desta rica fonte de compostos com amplo potencial biotecnológico.
Abstract: The Phyllomedusidae family stands out among amphibians as a rich source of antimicrobial peptides (AMPs), and these peptides are grouped into families according to similarity: Dermaseptins, Phylloseptins, Plasmininins, Dermatoxins and Phyllotoxins. In addition to antimicrobial peptides, there is another class of important peptides, such as protease inhibitors, that act by binding to proteases, preventing their function, and inactivating them. The cutaneous secretion of Pithecopus (Phyllomedusa) azureus has been well investigated with respect to the presence of antimicrobial compounds, however little is known about other classes of molecules present in the secretion of this animal. In this work, a trypsin inhibitor was isolated from cutaneous secretion of P. azureus. The results showed a potent inhibitor of trypsin (Ki = 1nM), and a competitive inhibition type, which shows high similarity with PSKP-I of P. sauvagii. This protein was isolated and characterized by two step HPLC and de novo sequencing. The molecular mass of the major component was established by LC-MS / MS as 5898 Da. In addition, this inhibitor proved to be quite stable at various pHs and temperatures despite losing activity even at low concentrations of DTT; However, did not present hemagglutinating or antitumor activity at the tested concentrations. This new inhibitor isolated from the cutaneous secretion of an amphibian increases the knowledge about this rich source of compounds with broad biotechnological potential.
metadata.dc.description.unidade: Instituto de Ciências Biológicas (IB)
Descripción : Dissertação (mestrado)—Fundação Universidade de Brasília, Programa de Pós-Graduação em Biologia Animal, 2017.
metadata.dc.description.ppg: Programa de Pós-Graduação em Biologia Animal
Licença:: A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data.
Agência financiadora: Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq).
Aparece en las colecciones: Teses, dissertações e produtos pós-doutorado

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